深度洞察药物、小分子、多肽、核酸及蛋白与蛋白质相互作用的结构变化，蛋白质结构的“X光片”
当蛋白构象发生变化时（例如与小分子结合），会暴露出不同的广谱性蛋白酶酶切位点。
一次酶切后再将蛋白样品变性，用胰酶进行二次酶切。
通过质谱检测，比较不同处理条件的样品中，全酶切及半酶切肽段（LiP酶切）的信号强度变化，可以分析蛋白构象变化。
通过分析差异肽段的情况可以确定小分子与蛋白结合的区域。
发现蛋白质/小分子(代谢物和DNA等)与蛋白质相互作用导致的结构变化,明确蛋白质/小分子(代谢物和DNA等)介导的酶、转录因子和转运蛋白等一系列调控过程如何使细胞进行正常的生命活动。
通过检测药物结合靶蛋白导致的构象变化明确药物靶点,解析药物发挥作用的机制,利于疾病的治疗及药物的研发。
结构影响蛋白质功能，全局分析结构蛋白质组以判断是否反映病理变化并产生新型疾病生物标志物。
从蛋白结构层面解析蛋白功能状态的改变,研究肿瘤和疾病患者蛋白质组结构上的不同,深入研究癌症和疾病的发生、发展机理。
根据原始数据，提供结构差异蛋白和丰度差异蛋白两个维度的信息，同时提供结构和丰度联合分析的结果。每个模块提供差异蛋白筛选、蛋白功能富集和分析及相互作用分析，结构差异蛋白还提供结构变化蛋白的二维码图和3D结构图。
| 实验设计 | 丰度变化 | 结构变化 | 联合分析 | 二维码图 | 3D图 |
| 有胰酶对照（TrP组） | √ | √ | √ | √ | √ |
| 无胰酶对照（TrP组） | × | √ | × | √ | √ |
标准版服务（同时进行（PK酶+TrP酶）和（TrP酶）酶切）能够提供更全面的信息（丰度+结构），经济版（只进行（PK酶+TrP酶）酶切）适用于更关注蛋白结构的研究需求（结构）
服务类型 | 服务内容 |
| 标准版 | 1、每个样本2种酶切方法：1）蛋白酶K+TrP酶；2）TrP酶 2、每个样本2次质谱检测 3、结构肽段的丰度校正 4、差异丰度蛋白分析 5、差异结构蛋白分析 6、差异丰度和结构蛋白联合分析 |
| 经济版 | 1、每个样本1种酶切方法：蛋白酶K+TrP酶 2、每个样本1次质谱检测 3、差异结构蛋白分析 |
| 内容 | 常规报告 | 药物靶点报告 |
| 丰度信息 | √ | √ |
| 丰度数据 | √ | √ |
| 结构信息 | √ | √ |
| 结构数据 | √ | √ |
丰度分析 | √ | × |
结构分析 | √ | √ |
联合分析 | √ | × |
数据库注释 | × | √ |
| 二维码图 | √ | √ |
差异肽段的酶切情况 | × | √ |
3D图 | √ | √ |
发表期刊：Nature structural & molecular biology
影响因子：12.5
发表单位：苏黎世联邦理工学院
发表时间：2024.07.29
| 样本类型 | 送样量要求/样本 | 运输 | |
| 动物组织 | 10 mg | 干冰运输 | |
| 植物组织 | 柔软组织 （木本植物的叶、花等，草本植物，藻类，蕨类植物） | 400 mg | |
坚硬组织 （根、树皮、树枝，果实种子等） | 4 g | ||
| 细胞 | 2*106 | ||
| 蛋白质溶液（非变性裂解液） | 1 μg/μL(不低于200 μL) | ||
| 血清 | 100 μL | ||
| 脑脊液 | 200 μL | ||
?可以同时分析丰度，对结构信息进行补充
?可以利用丰度信息对结构肽段进行校正，增加数据可信度
